Elastyna

Elastynahydrofobowe białko strukturalne o budowie fibrylarnej (skleroproteina), które występuje w tkance łącznej. Jest głównym składnikiem ścięgien, więzadeł, tkanki płucnej oraz ścian większych naczyń krwionośnych. Ze względu na obecność elastyny tkanki w nią obfitujące po rozciągnięciu lub ściśnięciu odzyskują swój pierwotny kształt i wielkość (na przykład skóra)[1]. Występuje u wszystkich kręgowców z wyjątkiem bezżuchwowców (np. minogów), nie stwierdzono natomiast jego obecności u żadnych bezkręgowców[2].

Składa się z około 750 reszt aminokwasowych, z których (podobnie jak w kolagenie) znaczną część stanowią prolina (13%) i glicyna (34%), jednak w odróżnieniu od kolagenu jest mało hydroksyproliny, a nie ma w ogóle hydroksylizyny. Cząsteczki elastyny są wydzielane przez fibroblasty do macierzy pozakomórkowej[3]. Nieusieciowana (niedojrzała) forma elastyny to rozpuszczalna w wodzie tropoelastyna[1][4]. Sąsiadujące łańcuchy polipeptydowe elastyny połączone są ze sobą w elastyczną sieć za pomocą desmozyny, która wiąże 2 reszty lizyny z jednego łańcucha i 2 reszty lizyny z drugiego łańcucha[1] (sieciowanie katalizuje oksydaza lizylowa[5]).

Gen kodujący tropoelastynę u człowieka znajduje się na chromosomie 7, locus 7q11.2 i zawiera 34 eksony[4].

Jest bardzo słabo rozpuszczalna i odporna biochemicznie[6], a jej okres połowicznego rozpadu w płucach wynosi ok. 70 lat[6][7][8], jednak skraca się wraz z wiekiem, zwłaszcza u osób cierpiących na przewlekłą obturacyjną chorobę płuc[8]. Znane są trzy typy degradacji tego białka[7]:

W wyniku rozpadu elastyny powstają liczne krótkołańcuchowe peptydy (ang. elastin-derived peptides, EDPs) o szerokim działaniu biologicznym, np. wpływając na proliferację, aktywność metaboliczną, ekspresję MMP, a nawet śmierć komórki. Najczęściej powstającym produktem degradacji elastyny jest heksapeptyd o sekwencji Val-Gly-Val-Ala-Pro-Gly (VGVAPG)[7]. Znalazł on zastosowanie w produktach kosmetycznych[9].

Przypisy

  1. a b c d Wacław Minakowski, Stanisław Weidner, Biochemia kręgowców, wyd. 2, PWN, 2005, s. 103–104, ISBN 978-83-01-14467-8.
  2. Martin I.S. Chung i inni, Sequences and domain structures of mammalian, avian, amphibian and teleost tropoelastins: Clues to the evolutionary history of elastins, „Matrix Biology”, 25 (8), 2006, s. 492–504, DOI10.1016/j.matbio.2006.08.258, PMID16982180 [dostęp 2023-08-25] (ang.).
  3. Lisa D. Muiznieks, Fred W. Keeley, Molecular assembly and mechanical properties of the extracellular matrix: A fibrous protein perspective, „Biochimica et Biophysica Acta”, 1832 (7), 2013, s. 866–875, DOI10.1016/j.bbadis.2012.11.022, PMID23220448 [dostęp 2023-08-25] (ang.).
  4. a b Jazmin Ozsvar i inni, Tropoelastin and Elastin Assembly, „Frontiers in Bioengineering and Biotechnology”, 9, 2021, art. nr 643110, DOI10.3389/fbioe.2021.643110, PMID33718344, PMCIDPMC7947355 [dostęp 2023-08-25] (ang.).
  5. S.M. Partridge, D.F. Elsden, J. Thomas, Constitution of the Cross-linkages in Elastin, „Nature”, 197 (4874), 1963, s. 1297–1298, DOI10.1038/1971297a0, PMID13941623 [dostęp 2023-08-25] (ang.).
  6. a b S.D. Shapiro, S.K. Endicott, M.A. Province, J.A. Pierce, E.J. Campbell, Marked longevity of human lung parenchymal elastic fibers deduced from prevalence of D-aspartate and nuclear weapons-related radiocarbon., „Journal of Clinical Investigation”, 87 (5), 1991, s. 1828–1834, DOI10.1172/JCI115204, PMID2022748, PMCIDPMC295305 [dostęp 2023-08-25] (ang.).
  7. a b c d Konrad A. Szychowski, Bartosz Skóra, Review of the Relationship between Reactive Oxygen Species (ROS) and Elastin-Derived Peptides (EDPs), „Applied Sciences”, 11 (18), 2021, art. nr 8732, DOI10.3390/app11188732 [dostęp 2023-08-25] (ang.).
  8. a b Jeffrey T.J. Huang i inni, Age-dependent elastin degradation is enhanced in chronic obstructive pulmonary disease, „European Respiratory Journal”, 48 (4), 2016, s. 1215–1218, DOI10.1183/13993003.01125-2016, PMID27587547 [dostęp 2023-08-25] (ang.).
  9. Jolanta Maciejewska, Peptydy w kosmetykach [online], Aptekarz Polski, 25 stycznia 2022 [dostęp 2023-08-25].

Content Disclaimer

Informasi ini disarikan dari Wikipedia dan disajikan kembali untuk tujuan edukasi. Konten tersedia di bawah lisensi CC BY-SA 3.0. Kami tidak bertanggung jawab atas ketidakakuratan data yang bersumber dari kontribusi publik tersebut.

  1. The information displayed on this website is sourced in part or in whole from Wikipedia and has been adapted for the purpose of restating it. We strive to provide accurate and relevant information, however:
  2. There is no guarantee of absolute accuracy. Wikipedia is an open, collaborative project that can be edited by anyone, so information is subject to change.
  3. It is not intended to constitute professional advice. The content displayed is for informational and educational purposes only. For important decisions (e.g., medical, legal, or financial), please consult a professional.
  4. Content copyright. Wikipedia is licensed under the Creative Commons Attribution-ShareAlike License (CC BY-SA). This means that content may be reused with appropriate attribution and shared under a similar license.
  5. Responsible use. Any risk arising from the use of information from this website is entirely the responsibility of the user.