Transporter ABC

Transporter ABC (od ang. ATP-binding cassette transporter) – białko mające kasetę wiążącą adenozyno-5′-trifosforan (ATP). Energia uwalniana przez nie w wyniku hydrolizy ATP jest wykorzystywana do przemieszczania różnego rodzaju substratów przez błonę lub do procesów niezwiązanych z transportem, jak translacja RNA i naprawa DNA. Białka te występują u wszystkich grup organizmów (od prokariontów do Homo sapiens)[1][2].

Działanie

Transportery ABC wykorzystują energię pochodzącą z hydrolizy ATP w celu przetransportowania substratów poprzez błonę. Dzieli się je na trzy główne kategorie funkcjonalne. U prokariontów tak zwane importery biorą udział w pobieraniu składników odżywczych do wnętrza komórki. Substancje, które mogą być transportowane obejmują jony, białka, peptydy, cukry oraz inne cząstki, głównie hydrofilowe. Jak dotąd (2009) nie zaobserwowano importerów typu ABC u organizmów eukariotycznych. Drugą grupę funkcjonalną stanowią eksportery, występujące zarówno u prokariontów, jak i u eukariontów, które działają głównie jako białka usuwające z komórki substancje toksyczne. U bakterii Gramm-ujemnych eksportery transportują także lipidy i polisacharydy z cytoplazmy do przestrzeni peryplazmatycznej. Do trzeciej grupy zalicza się białka nie będące transporterami, lecz zaangażowane w procesy translacji i naprawy DNA[3].

Prokariotyczne białka ABC

Bakteryjne transportery ABC są niezbędne dla ich życia i patogenności[3]. Przykładowo, pobór żelaza jest niezbędnym czynnikiem wirulencji. Patogeny używają sideroforów w celu wyłapania żelaza skompleksowanego z białkami wiążącymi żelazo lub erytrocytami. Substancje o wysokim powinowactwie do żelaza są wydzielane przez bakterie, które następnie pochłaniają kompleksy żelazo-siderofor. Innymi czynnikami wirulencji są białka występujące u Agrobacterium tumefaciens kodowane przez geny chvE-gguAB i będące importerami glukozy i galaktozy[4][5]. Eksportery ABC są niezbędne do transportu składników zewnętrznej części komórki (np.polisacharydów, kwasu tejchojowego), białek zaangażowanych w patogenezę (hemolizyn, białek wiążących hem ), czynników kompetencji, lantybiotyków, bakteriocyn, antybiotyków i sideroforów[6]. Odgrywają one także ważną rolę w szlakach biosyntetycznych, na przykład zewnątrzkomórkowej syntezie polisacharydów[7] i biogenezie cytochromów[8].

Eukariotyczne białka ABC

Większość eukariotycznych białek ABC jest eksporterami, jednakże część z nich nie jest bezpośrednio zaangażowana w transport substratów. Przykładami mogą być białka CFTR (cystic fibriosis transmembrane regulator) oraz SUR (sulfonylurea receptor), które są regulatorami kanałów jonowych[9]. U ludzi mutacje w genach kodujących białka ABC mogą prowadzić do chorób takich jak: mukowiscydoza (cystic fibrosis), adrenoleukodystrofia, choroba tangierska, choroba Stargardta (Fundus flavimaculatus), cholestaza, choroba Grönblada–Strandberga (Pseudoxanthoma elasticum), hiperplazja, rodzinna hypoapoproteinemia, barwnikowe zwyrodnienie siatkówki (Retinitis pigmentosa) i inne[10].

Za największe znane białko rodziny transporterów ABC uznaje się ABCA13[11].

Budowa

Budowa importera ABC: Kompleks BtuCD z białkiem wiążącym. BtuCD jest transporterem ABC przenoszącym witaminę B12 od peryplazmatycznego białka wiążącego do cytoplazmy w pałeczce okrężnicy[12].

Wspólną cechą transporterów ABC jest posiadanie domeny przezbłonowej (TMD, transmembrane domain) oraz domeny wiążącej ATP (NBD, nucleotide-binding domain). Rejon przezbłonowy składa się z helis alfa i jest odpowiedzialny za wiązanie transportowanego substratu. W przypadku większości eksporterów N-końcowa domena przezbłonowa i C-końcowa domena ABC są połączone w jeden łańcuch polipeptydowy tworząc układ TMD-NBD-TMD-NBD (np. eksporter Hyl B pochodzący z pałeczki okrężnicy). Importery posiadają natomiast odwróconą organizację (NBD-TMD-NBD-TMD) – w tym wypadku domena wiążąca ATP posiada lokalizację N-końcową. Przykładem może być tutaj białko Mac B z pałeczki okrężnicy odpowiedzialne za oporność bakterii na makrolidy[3][9].

Przypisy

  1. ↑ Ponte-Sucre, A (editor) (2009). ABC Transporters in Microorganisms. Caister Academic Press
  2. ↑ PM. Jones, AM. George. The ABC transporter structure and mechanism: perspectives on recent research. „Cell Mol Life Sci”. 61 (6), s. 682-699, 2004. DOI: 10.1007/s00018-003-3336-9. PMID: 15052411. 
  3. ↑ a b c publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać AL. Davidson, E. Dassa, C. Orelle, J. Chen. Structure, function, and evolution of bacterial ATP-binding cassette systems. „Microbiol Mol Biol Rev”. 72 (2), s. 317-364, 2008. DOI: 10.1128/MMBR.00031-07. PMID: 18535149. PMCID: PMC2415747. 
  4. ↑ publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać GA. Cangelosi, RG. Ankenbauer, EW. Nester. Sugars induce the Agrobacterium virulence genes through a periplasmic binding protein and a transmembrane signal protein. „Proc Natl Acad Sci U S A”. 87 (17), s. 6708-6712, 1990. PMID: 2118656. PMCID: PMC54606. 
  5. ↑ publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać JM. Kemner, X. Liang, EW. Nester. The Agrobacterium tumefaciens virulence gene chvE is part of a putative ABC-type sugar transport operon. „J Bacteriol”. 179 (7), s. 2452-2458, 1997. PMID: 9079938. PMCID: PMC178989. 
  6. ↑ AL. Davidson, J. Chen. ATP-binding cassette transporters in bacteria. „Annu Rev Biochem”. 73, s. 241-268, 2004. DOI: 10.1146/annurev.biochem.73.011303.073626. PMID: 15189142. 
  7. ↑ publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać Z. Zhou, KA. White, A. Polissi, C. Georgopoulos i inni. Function of Escherichia coli MsbA, an essential ABC family transporter, in lipid A and phospholipid biosynthesis. „J Biol Chem”. 273 (20), s. 12466-12475, 1998. PMID: 9575204. 
  8. ↑ RK. Poole, F. Gibson, G. Wu. The cydD gene product, component of a heterodimeric ABC transporter, is required for assembly of periplasmic cytochrome c and of cytochrome bd in Escherichia coli. „FEMS Microbiol Lett”. 117 (2), s. 217-223, 1994. PMID: 8181727. 
  9. ↑ a b André Goffeau, Benoît De Hertogh, Philippe V. Baret, ABC Transporters, [w:] William J. Lennarz, M. Daniel Lane (red.), Encyclopedia of Biological Chemistry, New York: Elsevier, 2004, s. 1–5, DOI: 10.1016/b0-12-443710-9/00560-3, ISBN 978-0-12-443710-4.
  10. ↑ A. Pohl, PF. Devaux, A. Herrmann. Function of prokaryotic and eukaryotic ABC proteins in lipid transport. „Biochim Biophys Acta”. 1733 (1), s. 29-52, 2005. DOI: 10.1016/j.bbalip.2004.12.007. PMID: 15749056. 
  11. ↑ Vasiliou V, Vasiliou K, Nebert DW. Human ATP-binding cassette (ABC) transporter family. „Hum. Genomics”. 3 (3), s. 281–90, kwiecień 2009. PMID: 19403462. (ang.). 
  12. ↑ RN. Hvorup, BA. Goetz, M. Niederer, K. Hollenstein i inni. Asymmetry in the structure of the ABC transporter-binding protein complex BtuCD-BtuF. „Science”. 317 (5843), s. 1387-1390, 2007. DOI: 10.1126/science.1145950. PMID: 17673622. 

Content Disclaimer

Informasi ini disarikan dari Wikipedia dan disajikan kembali untuk tujuan edukasi. Konten tersedia di bawah lisensi CC BY-SA 3.0. Kami tidak bertanggung jawab atas ketidakakuratan data yang bersumber dari kontribusi publik tersebut.

  1. The information displayed on this website is sourced in part or in whole from Wikipedia and has been adapted for the purpose of restating it. We strive to provide accurate and relevant information, however:
  2. There is no guarantee of absolute accuracy. Wikipedia is an open, collaborative project that can be edited by anyone, so information is subject to change.
  3. It is not intended to constitute professional advice. The content displayed is for informational and educational purposes only. For important decisions (e.g., medical, legal, or financial), please consult a professional.
  4. Content copyright. Wikipedia is licensed under the Creative Commons Attribution-ShareAlike License (CC BY-SA). This means that content may be reused with appropriate attribution and shared under a similar license.
  5. Responsible use. Any risk arising from the use of information from this website is entirely the responsibility of the user.