Kalmodulina

Struktura trzeciorzędowa kalmoduliny
Kalmodulina ze związanymi 4 jonami wapnia (kolor niebieski)

Kalmodulina (ang. calcium-modulated protein, CaM, "białko modulowane przez wapń") – małe (16,7 kDa) białko modulatorowe, powszechnie występujące w organizmach eukariotycznych[1], o konserwatywnej ewolucyjnie strukturze: składa się z jednego łańcucha polipeptydowego o długości 148 reszt aminokwasowych. Odkryte w 1970 r. równocześnie przez dwa zespoły badaczy, zyskało stosowaną dziś nazwę w 1979[2].

Uczestniczy w indukcji różnych szlaków sygnalizacji wewnątrzkomórkowej, odgrywając przez to rolę w podstawowych procesach fizjologicznych komórki takich jak wzrost, podział, różnicowanie i ruchliwość[3].

Wiązanie czterech jonów wapnia (Ca2+), po dwa w dwóch domenach typu dłonie EF (ang. EF hands) powoduje zmianę jej konformacji tym samym odsłaniając rejony hydrofobowe białka, co umożliwia jego interakcję z innymi białkami docelowymi[4]. Są nimi zarówno enzymy (np. dehydrogenaza chinianowa i kinaza II, która następnie fosforyluje inne białka)[1], jak i białka nieenzymatyczne, m.in. związane z reorganizacją cytoszkieletu (spektryna, kaldesmon), stablilnością mikrotubul (MAP 2, Tau)[2], czy w neuronach białka związane z błoną komórkową (neurogranina, neuromodulina). Wpływa też na pompy błonowo-jonowe[1]. Kalmodulina bierze udział w wygaszaniu sygnału wapniowego po rozpoczęciu kaskady sygnalizacji, aktywując Ca2+-ATPazy oraz pompy wapniowe SERCA[5]. Może również modulować cykl komórkowy, wywołując jego zatrzymanie w fazie G1, poprzez oddziaływanie z p21cip1 zależne od różnych czynników zewnątrzkomórkowych[6].

Rejony N- i C-końcowe białka wiążą Ca2+ ze zróżnicowanym powinowactwem (Kd odpowiednio 10-6 i 10-7), a wartości te pokrywają się z typowym stężeniem jonów wapnia w komórce. Różnica ta sprawia, że w komórkach pobudliwych CaM może oddziaływać z różnymi białkami w stanie spoczynku komórki, gdy stężenie Ca2+ jest niskie[7].

Zobacz też

Przypisy

  1. ↑ a b c Alicja Szweykowska, Fizjologia roślin, Wyd. 2, Poznań: Wydaw. Naukowe UAM, 1998, s. 73-74, ISBN 978-83-232-0815-0 [dostęp 2023-09-07].
  2. ↑ a b Elzbieta Rebas i inni, [The role of calmodulin in calcium-dependent signalling in excitable cells], „Postepy Biochemii”, 58 (4), 2012, s. 393–402, ISSN 0032-5422, PMID: 23662433 [dostęp 2023-09-07].
  3. ↑ Martin Bähler, Allen Rhoads, Calmodulin signaling via the IQ motif, „FEBS Letters”, 513 (1), 2002, s. 107–113, DOI: 10.1016/S0014-5793(01)03239-2 [dostęp 2023-09-07] (ang.).
  4. ↑ Zenon Grabarek, Structural Basis for Diversity of the EF-hand Calcium-binding Proteins, „Journal of Molecular Biology”, 359 (3), 2006, s. 509–525, DOI: 10.1016/j.jmb.2006.03.066, ISSN 0022-2836 [dostęp 2023-09-07].
  5. ↑ R D Burgoyne, J L Weiss, The neuronal calcium sensor family of Ca2+-binding proteins., „Biochemical Journal”, 353 (Pt 1), 2001, s. 1–12, ISSN 0264-6021, PMID: 11115393, PMCID: PMC1221537 [dostęp 2023-09-07].
  6. ↑ Aina Rodríguez-Vilarrupla i inni, Binding of calmodulin to the carboxy-terminal region of p21 induces nuclear accumulation via inhibition of protein kinase C-mediated phosphorylation of Ser153, „Molecular and Cellular Biology”, 25 (16), 2005, s. 7364–7374, DOI: 10.1128/MCB.25.16.7364-7374.2005, ISSN 0270-7306, PMID: 16055744, PMCID: PMC1190259 [dostęp 2023-09-10].
  7. ↑ Najl V. Valeyev, Declan G. Bates, Pat Heslop-Harrison, Ian Postlethwaite, Nikolay V. Kotov, Elucidating the mechanisms of cooperative calcium-calmodulin interactions: a structural systems biology approach, „BMC Systems Biology”, 2 (1), 2008, s. 48, DOI: 10.1186/1752-0509-2-48, ISSN 1752-0509, PMID: 18518982, PMCID: PMC2435525 [dostęp 2023-09-10].

Content Disclaimer

Informasi ini disarikan dari Wikipedia dan disajikan kembali untuk tujuan edukasi. Konten tersedia di bawah lisensi CC BY-SA 3.0. Kami tidak bertanggung jawab atas ketidakakuratan data yang bersumber dari kontribusi publik tersebut.

  1. The information displayed on this website is sourced in part or in whole from Wikipedia and has been adapted for the purpose of restating it. We strive to provide accurate and relevant information, however:
  2. There is no guarantee of absolute accuracy. Wikipedia is an open, collaborative project that can be edited by anyone, so information is subject to change.
  3. It is not intended to constitute professional advice. The content displayed is for informational and educational purposes only. For important decisions (e.g., medical, legal, or financial), please consult a professional.
  4. Content copyright. Wikipedia is licensed under the Creative Commons Attribution-ShareAlike License (CC BY-SA). This means that content may be reused with appropriate attribution and shared under a similar license.
  5. Responsible use. Any risk arising from the use of information from this website is entirely the responsibility of the user.